Se mide la velocidad inicial (V0) de una enzima utilizando seis concentraciones diferentes de sustrato, posteriormente se traza estos datos en un gráfico Lineweaver-Burk (abajo).Encuentra el mejor ajuste a los datos usando regresión lineal, tenga presente las intersecciones (x,y).zoom-inZoom imageCalcule los parámetros de Michaelis-Menten para esta enzima. ¡Preste mucha atención a las unidades!La Vmax de la enzima es 3.33 nmolL/min, mientras que el km de la enzima es 4 μmolL.La Vmax de la enzima es 33.33 nmolL/min, mientras que el km de la enzima es 8 μmolL.La Vmax de la enzima es 33.33 nmolL/min, mientras que el km de la enzima es 20 μmolL.La Vmax de la enzima es 0.33 nmolL/min, mientras que el km de la enzima es 2 μmolL.Submit answer

¿Por qué es preferible utilizar la ecuación de Lineweaver-Burk en lugar de la ecuación de Michaelis-Menten al estudiar la cinética de una enzima?Para obtener estimaciones más precisas de km y Vmax.Eliminar términos que no se pueden calcular en un experimento típico de cinética enzimática.Para recopilar menos puntos de datos para calcular con más precisión los parámetros cinéticos.Para visualizar directamente km y Vmax en la grafica.

En un gráfico de posición vs. tiempo para un MRU, ¿cómo se representa el movimiento?a.Una línea recta descendente.b.Una línea recta horizontal.c.Una línea curva ascendente.d.Una parábola.e.Una línea recta inclinada.

¿Cuál es el tipo de enfoque de redacción tiene el siguiente texto? "La única con un sistema anatómico interno que se amolda distinto adelante y atrás, haciéndola mucho más segura, pero sobre todo cómoda”(2 puntos)Línea rectaDiálogoRespuesta directaNarrativa

O composto que sofrerá a ação catalítica da enzima é chamado de substrato. A enzima deverá se encaixar tridimensionalmente nesse substrato. Para que isso ocorra, existem regiões específicas, com afinidade química e conformação tridimensional.Fonte: KAMEI, M. C. S. L. Biologia e Bioquímica Humana. Maringá-PR: Unicesumar, 2019.Sobre as enzimas e sua atividade catalítica, analise as afirmativas a seguir:I. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas, diminuindo a energia de ativação necessária.II. A desnaturação enzimática, causada por fatores como temperatura e pH extremos, é sempre reversível.III. O modelo chave-fechadura explica a especificidade enzimática, onde o sítio ativo da enzima se encaixa perfeitamente ao substrato.IV. As coenzimas são moléculas orgânicas ou inorgânicas que se ligam permanentemente à enzima, alterando sua estrutura e função.V. A atividade enzimática pode ser influenciada por fatores como temperatura, pH e concentração do substrato.É correto apenas o que se afirma em: AlternativasAlternativa 1:I, II e III.Alternativa 2:I, II e IV.Alternativa 3:I, III e V.Alternativa 4:II, IV e V.Alternativa 5:III, IV e V.

Em uma loja de produtos para escritório, um empreendedor quer comprar uma estante de 240 cm de altura, 180 cm de largura e 70 cm de profundidade. O designer da loja propõe sua estante em um desenho de escala 1:10, mas na hora de imprimir a proposta percebe que mesmo nesta proporção a impressão não caberia na folha que ele possui. Assim, diminui em 15% o zoom da impressora. Desta maneira, as dimensões da estante na folha impressa serão (altura; largura; profundidade):20,4 cm; 15,3 cm; 5,95 cm.20,4 cm; 5,95 cm; 15,3 cm.16,5 cm; 7,0 cm; 25 cm.18 cm; 24 cm; 7 cm.24 cm; 18 cm; 7 cm.